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== Découvertes == Stuart L. Schreiber est connu pour avoir exploré la biologie et la médecine en créant une approche chimiquement génétique sur de petites molécules. Après ses études, Schreiber a eu la chance de travailler avec Robert Burns Woodward, le père de la chimie organique et il a été mis en contact avec les petites molécules naturelles, aussi appelées produits naturels. Ces dernières activent et désactivent certains gènes d’une protéine afin de déterminer sa fonction. Elles sont au cœur de certaines maladies. C’est à l’aide ses nouvelles approches pour les cibles difficiles à atteindre, tels que la synthèse et les créneaux basés sur le dépistage, que Stuart et son équipe voient le monde moderne des médicaments s’agrandir. En effet, ils ont découvert chez les petites molécules sondes, qui ne contiennent pas de récepteurs à des médicaments, des processus tels que la transcription génétique et les interactions entre les protéines. De ce fait, de nouveaux médicaments aux effets thérapeutiques ont été développés avec le même mécanisme de réaction et les mêmes protéines[réf. nécessaire]. En poursuivant ces dernières recherches sur la protéine de liaison FK506, les membres du laboratoire de Schreiber ont découvert que la petite molécule FK506 et la cyclosporine inhibent les activités cellulaires de la protéine phosphatase de type calcineurine en formant un complexe FKBP12-FK506 calcineurine et cyclophiline-cyclosporine-calcineurine.
Sources : fr.wikipedia.org
Cette découverte jumelée à la découverte des chercheurs de l’université Stanford sur la protéine NFAT a mené à la découverte de la voie de signalisation prise par le calcium-calcineurine-NFAT à travers la cellule, de la membrane plasmique au nucléole. Les études mentionnées précédemment ont permis à Stuart L. Schreiber et son équipe, en 1993, de développer la dimérisation d’une petite molécule. Cette opération consiste à additionner deux éléments pour créer un dimère qui mène à l’activation des petites molécules au lieu de plusieurs voies de transmission grâce à l’effet de proximité. Ils ont démontré que ces dernières pouvaient influencer la voie de signalisation dans la cellule animale d’un être qui a un contrôle temporel et spatial[réf. nécessaire]. En 1994, les membres du laboratoire de Schreiber ont constaté que la petite molécule rapamycine, qui est un produit bactérien naturel, formait instantanément un lien avec un enzyme appelé mTor. Cette dernière régule la prolifération et la croissance cellulaire, en s’associant à son récepteur intracellulaire, soit la protéine FKBP12. Ce complexe fonctionne comme l'intégrateur des signaux de disponibilité des nutriments et contrôle la biosynthèse des protéines. L’enzyme mTor réalise la phosphorylation de nombreux substrats qui sont présents dans la prolifération, la survie cellulaire et l’angiogenèse. Ce mécanisme passe par le contrôle de facteurs impliqués dans la traduction des ARN messagers en protéines.
Sources : fr.wikipedia.org
Avec ces recherches, quatre médicaments contre le cancer ont été inventés dans le laboratoire de Schreiber en utilisant les petites molécules, tels que le Torisel et l’Afinitor qui ciblent l’enzyme mTor, ainsi que le Vorinostat et Romidepsin qui ciblent l’histone désacétylase[réf. nécessaire]. L’histone désacétylase a été caractérisée de façon moléculaire pour la première fois en utilisant une petite molécule de trapoxine. Cet enzyme est important dans la régulation de l’expression génétique, car il catalyse la perte du groupement acétyle sur le groupement N terminal d’une histone. Jumelée avec la recherche de David Allis et ses collègues qui caractérise de nombreux changements sur des enzymes histone, cette découverte a fait en sorte que les deux scientifiques ont proposé un modèle de réseau chromatinien.
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== Distinctions et prix == The Dreyfus Newly Appointed Faculty Award, 1981; Searle Scholar, 1982; Dreyfus Teacher-Scholar Award, 1985; Fellow, Alfred P. Sloan Foundation, 1985; NSF Presidential Young Investigator Award, 1985; Prix Astra-Zeneca pour l’excellence en chimie, 1986; ICI Pharmaceuticals pour l’excellence en chimie, 1986;< Arthur C. Cope Scholar Award, American Chemical Society (ACS), 1986; Prix en chimie pure, ACS, 1989; Arun Guthikonda, Université Columbia, 1990; Prix Ciba-Geigy/Drew recherche biomédicale : Molécule de la régulation immunitaire, 1992; Thieme-IUPAC Award en chimie organique synthétique, 1992; NIH Merit Award, 1992; Rhone-Poulenc Silver Medal, Royal Society of Chemistry, 1992; Prix Eli Lilly en chimie biologique, ACS, 1993; Prix Leo Hendrik Baekeland, North Jersey Section of ACS, 1993; Prix pour la créativité en chimie synthétique, ACS, 1994; Paul Karrer Gold Medal, Université de Zurich, 1994; Harrison Howe Award, Rochester Section of ACS, 1995; Prix Warren Triennial (avec Leland Hartwell), Hopital Massachusetts, 1995; Prix George Ledlie Biennial, Université Harvard, 1995; Prix DuPont Merck Young Investigator of the Protein Society, 1995; Elected to the National Academy of Sciences and the American Academy of Arts & Sciences, 1995; Harvey Society Lecture, 1996; Prix Tetrahedron pour créativité en chimie organique, 1997; Prix Thomas T.
Sources : fr.wikipedia.org
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La recherche sur Tirzépatide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Tirzépatide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Tirzépatide)